sepenggal ilmu biologi: Cara Kerja Enzim katalase

CARA KERJA ENZIM KATALASE

HASIL PENGAMATAN

Tabel Pengamatan

Larutan	Ektrak hati + H₂O₂		Keterangan
Larutan	Gelembung	Nyala Api	Keterangan
Netral (H₂O₂)	+++	Nyala terang
Asam (HCl)	-	Padam
Basa (NaOH)	++	Tetap
Dipanaskan (H₂O₂₎	+	Padam
Didinginkan ( es+ H₂O₂₎	+++	Nyala terang

Keterangan :

+ + + = banyak gelembung

+ + = gelembungnya sedang

+ = sedikit gelembung

- = tidak ada gelembung

PEMBAHASAN

2H₂O_{2 ->} 2H₂O + O₂

Hal ini dapat dibuktikan dengan percobaan.Percobaan ini dilakukan dengan menggunakan hati ayam.Hati ayam digunakan karena banyak mengandung enzim katalase. Yang terjadi pada ekstrak saat diberi perlakuan adalah sebagai berikut :

1. Ekstrak ditambah H₂O₂ (hidrogen peroksida)

Saat ekstrak diberi H₂O₂ terjadi gelembung-gelembung udara yang banyak.Hal ini membuktikan bahwa enzim katalase yang terdapat di dalam hati ayam mengubah H₂O₂ menjadi H₂O (air), sedangkan pada waktu dimasukkan lidi membara ke dalamnya, timbul nyala api. Hal ini membuktikan bahwa H₂O₂ juga diuraikan menjadi oksigen (O₂).

2. Ekstrak ditambah HCl dan H2O2

Pertambahan HCl disini dimaksudkan untuk membuat ekstrak dalam keadaan terlalu asam. Kemudian ditambah H₂O₂ ternyata tidak terbentuk gelembung udara ketika dimasukkan bara api ke dalamnya juga tidak terjadi nyala api. Hal ini menunjukkan bahwa enzim katalase tidak dapat bekerja dalam kondisi terlalu asam.

3. Ekstrak ditambah NaOH dan H₂O₂

Penambahan NaOH disini dimaksudkan untuk membuat ekstrak dalam keadaan terlalu basa. Kemudian ditambah H₂O₂ ternyata terbentuk gelembung udara yang sedang, saat bara api dimasukkan ke dalamnya nyala api redup. Hal ini membuktikan bahwa enzim katalase tidak dapat bekerja secara optimal dalam kondisi terlalu basa..

4. Ekstrak dididihkan kemudian ditambah H2O2

Ekstrak yang dididihkan kemudian ditambah H₂O₂, ternyata timbul gelembung udara yang sangat sedikit dan saat bara api dimasukkan ke dalamnya juga tidak timbul nyala api. Hal ini disebabkan karena protein di dalam enzim katalase yang terdapat di ekstrak telah rusak sehingga tidak dapat menguraikan H₂O₂ menjadi H₂O dan O₂.

5. Ekstrak dimasukkan kedalam Es di tambah H₂O₂

Ekstrak yang dimasukkan kedalam es kemudian ditambah H₂O₂, ternyata menimbulkan gelembung udara sangat banyak saat bara api di masukkan ke dalamnya, dan juga menimbulkan nyala api terang.

SOAL!

1. Bagaimana sifat H₂O₂?

H₂O₂besifat korosif dan sangat berbahaya bagi tubuh karena mengandung bahan-bahan anorganik yang tidak dibutukan bagi tubuh.

2. Mengapa pada percobaan itu menggunakan hati ?

Karena hati adalah organ tubuh yang banyak mengandung enzim katalase yang dapat nengubah H2O2 menjadi 2 H2O dan O2 yang tidak berbahaya bagi tubuh. Gelembung yang timbul ke atas saat di beri H2O2 membuktikan adanya O2 oleh karena itu saat gelembung pecah ke atas di beri bara api untuk memperjelas keberadaan nya. Sedangkan H2O sudah terlihat saat memisahkan diri dari hati ayam yang akan terlihat pada lapisan di atas hati ayam pada tabung reaksi.

3. Apa yang kalian ketahui tentang katalase,dimanakah dibuat dalam sel,tuliskan hasil reaksi penguraiannya!

Enzim adalah katalis yang terbuat dari protein dan dihasilkan oleh sel. Enzim mempunyai sifat spesifik yaitu hanya mengatalisis reaksi kimia tertentu.Sebagai contoh enzim katalase yang hanya menguraikan H₂O₂ menjadi H₂O dan O₂.Enzim katalase dihasilkan di bagian mikro tepatnya peroksisom. Gelembung gas yang terbentuk adalah gelembung hydrogen.Gelembung gas ini terbentuk karena ion positif mengalami reaksi reduksi dan ion negatif mengalami oksidasi.Contoh, pada laruutan HCl terjadi reaks ielektrolisis yang menghasilkan gas hidrogen sebagaiberikut.
HCl(aq) -> H+(aq)+Cl-(aq)
Reaksireduksi:2H+(aq)+2e- H2(g)
Reaksi oksidasi : 2Cl-(aq) Cl2(g) + 2e-

4. Jelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim katalase?

a. Konsentrasi enzim

Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.

b. Konsentrasi Substrat

Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.

Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat.Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif.Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat.Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi.Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.

c. Suhu

Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu.Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun.

Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.

Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim.Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis.Pada temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil, konformasi, kompetensor katalisis tergantung suhu normal sel, yang mana enzim itu berada.Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55oC.Sebaliknya, enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil pada suhu kurang lebih 100oC.

d. Pengaruh Ph

Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya.Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi.pH tersebut dinamakan pH optimum.

e. Pengaruh Inhibator

1. Hambatan Reversibel

Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi dinamakan inhibitor.Hambatan terhadap aktivitas enzim dalam suatu reaksi kimia mempunyai arti yang penting, karena hambatan tersebut merupakan mekanisme pengaturan reaksi-reaksi yang terjadi pada tubuh.Disamping itu hambatan dapat memberikan gambaran lebih jelas tentang mekanisme kerja enzim.Hambatan reversible dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak bersaing.

1. Hambatan bersaing

Disebabkan karena adanya molekul yang mirip dengan substrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor. Pembentukan kompleks enzim inhibitor ini sama dengan pembentukan kompleks enzim substrat,

yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim.Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor bersaing. Inhibitor bersaing menghalangi terbentuknya kompleks enzim substrat dengan cara membentuk kompleks enzim inhibitor yang tidak dapat membentuk hasil reaksi P. Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks enzim substrat dan hal ini menyebabkan berkurangnya kecepatan reaksi.

2. Hambatan tidak bersaing

Tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing.Dalam hal ini inhibitor dapat bergabung dengan enzim pada suatu bagian enzim diluar bagian aktif.

Penggabungan antara inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.

2. Hambatan Irreversibel

Hambatan irreversible ini dapat terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim.Dengan demikian mengurangi aktivitas katalitik enzim tersebut.

a. Konsentrasi Ion Hidrogen

Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen.Kebanyakan enzim intraseluler menunjukkan aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9.Hubungan dari aktivitas konsentrasi ion H menunjukkan keseimbangan antara denaturasi enzim pada pH yang tinggi dan rendah serta efek pada enzim, substrat, atau keduanya.

b. Ion Logam

Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada lebih seperempat dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan pengatur, khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat. Kalau kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat, aktifitas maksimal secara khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam di sekitar satu. Kelebihan logam atau kelebihan ATP merupakan hambatan karena senyawa-senyawa nukleosida di– dan trifosfat membentuk kompleks yang stabil dengan kation-kation dwi-valensi, konsentrasi intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi konsentrasi intraseluler ion-ion logam bebas dan dengan demikian mempengaruhi pula aktivitas enzim-enzim tertentu.

c. Efektor Alosterik

Aktivitas katalitik enzim-enzim pengatur tertentu diatur oleh efektor alosterik berbobot molekul rendah yang umumnya tanpa atau mempunyai sedikit kemiripan structural dengan substrat ataupun koenzim bagi enzim yang diatur itu.Inhibisi umpan balik merupakan istilah yang mengacu pada penghambatan aktivitas suatu enzim dalam lintasan biosintesis oleh produk akhir dari lintasan terakhir.